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鏈烷魔法通過互鎖環(huán)提高蛋白質(zhì)穩(wěn)定性和彈性

導(dǎo)讀 該研究由張文斌教授(北京大學(xué)化學(xué)與分子工程學(xué)院、北京人工智能研究院)和方靜博士(北京大學(xué)化學(xué)與分子工程學(xué)院)領(lǐng)導(dǎo)。單域蛋白索烷是指兩個...

該研究由張文斌教授(北京大學(xué)化學(xué)與分子工程學(xué)院、北京人工智能研究院)和方靜博士(北京大學(xué)化學(xué)與分子工程學(xué)院)領(lǐng)導(dǎo)。單域蛋白索烷是指兩個機械連鎖的多肽環(huán),協(xié)同折疊成緊湊完整的結(jié)構(gòu),這在自然界極為罕見。這種設(shè)計是通過重新連接次級基序之間的連接以引入人工纏結(jié)來實現(xiàn)的,并且通過細(xì)胞中一系列程序化的簡化翻譯后處理事件輕松完成合成,而無需任何額外的體外反應(yīng)。

單域索烷cat-DHFR得到了徹底的表征。來自組合SDS-PAGE、SEC、LC-MS、IMS-MS和蛋白水解消化實驗的證據(jù)明確證明了其拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)。cat-DHFR表現(xiàn)出增強的抗聚集特性,并且Tm比線性對照高6°C。雖然cat-DHFR由于對底物和輔因子的親和力降低而導(dǎo)致催化活性降低,但其熱彈性比l-DHFR更好。即使在70°C孵育10分鐘后,cat-DHFR仍保留超過70%的催化活性,而線性對照幾乎失去了所有活性。研究小組預(yù)計,這種方法可以普遍適用于其他單域蛋白,包括那些與DHFR折疊相似或折疊完全不同的蛋白。這些單域蛋白質(zhì)鏈烷的可用性有助于闡明拓?fù)鋵Y(jié)構(gòu)-性質(zhì)關(guān)系的影響。結(jié)果進一步表明,可以將當(dāng)前的線性蛋白質(zhì)宇宙映射到具有保存完好的功能和額外益處的單域蛋白質(zhì)鏈中,為蛋白質(zhì)分子開辟新領(lǐng)域。這些拓?fù)涞鞍踪|(zhì)超越了天然蛋白質(zhì)分子的線性范式,是多鏈、多維分子,具有拓?fù)涞墓δ軆?yōu)勢、豐富的設(shè)計可能性和優(yōu)異的可進化性。作為一類新型蛋白質(zhì)分子,它們具有廣泛應(yīng)用的巨大潛力,包括但不限于工業(yè)酶、抗體、細(xì)胞因子和生物材料。

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