簡(jiǎn)單生物體的細(xì)胞，如細(xì)菌，以及人類(lèi)細(xì)胞都被一層膜包圍，它可以完成各種任務(wù)，包括保護(hù)細(xì)胞免受壓力。在一個(gè)聯(lián)合項(xiàng)目中，來(lái)自美因茨約翰內(nèi)斯古騰堡大學(xué) (JGU) 和 Forschungszentrum Jülich 的團(tuán)隊(duì)，以及杜塞爾多夫海因里希海涅大學(xué) (HHU) 的參與，現(xiàn)已發(fā)現(xiàn)在細(xì)菌中發(fā)現(xiàn)的一種膜蛋白與一組蛋白質(zhì)具有相似的結(jié)構(gòu)和功能它們負(fù)責(zé)重塑和重建人體細(xì)胞膜。這兩個(gè)蛋白質(zhì)組之間的聯(lián)系以前是未知的。該團(tuán)隊(duì)的研究工作最近發(fā)表在著名期刊《細(xì)胞》上。
PspA 在細(xì)菌應(yīng)激反應(yīng)中起關(guān)鍵作用
大約 30 年前，噬菌體休克蛋白 (Psp) 系統(tǒng)在細(xì)菌中被發(fā)現(xiàn)。當(dāng)時(shí)，它被確定為大腸桿菌對(duì)被稱(chēng)為噬菌體的特殊病毒感染的反應(yīng)。后來(lái)很明顯，它保護(hù)細(xì)胞膜的功能超過(guò)了對(duì)噬菌體感染的特異性反應(yīng)。滲透壓力、熱量、細(xì)胞毒素或膜包膜缺陷也會(huì)引發(fā)壓力反應(yīng)。
“今天，我們知道 Psp 系統(tǒng)會(huì)響應(yīng)多種類(lèi)型的膜應(yīng)力而被激活。然而，一些分子細(xì)節(jié)仍然令人費(fèi)解，”JGU 膜蛋白組負(fù)責(zé)人 Dirk Schneider 教授解釋說(shuō)。“這就是為什么我們決定仔細(xì)研究 Psp 系統(tǒng)的核心蛋白。”他最近與他的團(tuán)隊(duì)一起發(fā)現(xiàn)了 Psp 代表 IM30 如何在細(xì)胞膜上形成保護(hù)性地毯狀結(jié)構(gòu)以應(yīng)對(duì)膜應(yīng)力。
在他們的新工作中，科學(xué)家們仔細(xì)研究了噬菌體休克蛋白 A (PspA)，它在 Psp 系統(tǒng)中起著關(guān)鍵作用。具體來(lái)說(shuō)，通過(guò)使用冷凍電子顯微鏡，可以看到 PspA 如何形成長(zhǎng)的螺旋形管，可以將生物膜包裹在內(nèi)腔中。高分辨率圖像現(xiàn)在首次顯示了 PspA 如何局部溶解單個(gè)膜，然后將它們重塑為更大的單元，甚至介導(dǎo)新膜結(jié)構(gòu)的形成。
“數(shù)千個(gè) PspA 構(gòu)建塊可以組裝成大型螺旋結(jié)構(gòu)。因此，它們是我們冷凍電子顯微結(jié)構(gòu)分析的理想研究對(duì)象，”來(lái)自 Forschungszentrum Jülich 和 HHU Düsseldorf 的 Carsten Sachse 教授說(shuō)。這些研究是在 Jülich 與 Benedikt Junglas 博士一起進(jìn)行的，Benedikt Junglas 博士曾是 JGU 的 Dirk Schneider 教授的博士生。在 Ernst Ruska-Centre for Microscopy and Spectroscopy with Electrons (ER-C)，F(xiàn)orschungszentrum Jülich 運(yùn)行著一些歐洲最強(qiáng)大的電子顯微鏡，以及最近用于研究速凍生物樣品的冷凍顯微鏡。
標(biāo)簽： 細(xì)菌
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